Chapitre 8.1 Maturation proteine_transport nucleaire

peut être fusionnée en N-term ou en C-term de la protéine dont on veut analyser la distribution (ou plus rarement à l’intérieur de la protéine)

il faut s’assurer que la protéine étiquetée est toujours fonctionnelle

dans le CYTOPLASME

Chaîne polypeptidique naissante Repliement et liaison de cofacteurs (interactions non covalentes) Modifications covalentes par glycosylation, phosphorylation, acétylation, etc. Liaison à d’autres sous-unités Protéine fonctionnelle arrivée à maturité

• changement de conformation par interaction des charges négatives avec des chaines latérales d’acides aminés chargées dans la protéine • création de sites de liaison pour un ligand

famille de protéines ayant pour rôle d’aider au repliement des polypeptides, et à leur assemblage dans des structures oligomériques, et ainsi de prévenir la formation de structures protéiques incorrectes résultant de l’exposition transitoire de surfaces protéiques hydrophobes ou chargées normalement impliquées dans des interactions entre chaînes polypeptiques, pouvant aboutir à la formation d’agrégats

hsp60

TCP1

GroEL

polypeptide de 76 résidues

grand complexe protéique (2500 kDa), situé dans le cytosol et le nucléoplasme, qui possède une activité de protéolyse responsable de la dégradation des protéines, en fragments de 10- 12 aa.

constitué de plus de 50 protéines différentes dont les nucléoporines et les protéines des fibrilles qui contiennent un grand nombre de répétitions FG (Phe-Gly), impliquées dans le transport actif.

les protéines possèdent des signaux intrinsèques qui gouvernent leur transport et leur localisation dans la cellule.

= Signal de localisation nucléaire = Signal de localisation dans le noyau

Guanine Exchange Factor = Facteur d’échange de la guanine

GTPase Activating Protein = Protéine d’activation de l’activité GTPase